报告题目：单分子力谱解析组蛋白泛素化修饰对核小体结构的影响
报告人：李伟 博士，中国科学院物理研究所，软物质物理重点实验室
报告时间：2019年10月22日（星期二）16：00
报告地点：物理科技楼101
报告邀请人：元冰
报告摘要：泛素修饰是生命体中广泛存在的重要的蛋白翻译后修饰，在蛋白质降解方面起到至关重要的作用，相关工作获得2004年诺贝尔化学奖。另外，在哺乳动物细胞中，泛素修饰也是一种重要的组蛋白修饰，与基因转录及DNA损伤修复有着紧密联系。目前，关于泛素修饰对核小体结构的定量影响或者调控机制了解甚少。最近，我们利用单分子力谱技术，结合冷冻电镜、单分子荧光等手段，研究了组蛋白H2AK119位泛素修饰对核小体折叠动力学的影响。实验结果表明，H2A泛素修饰极大的增强了核小体的力学稳定性。其中组蛋白八聚体中单个H2A的泛素修饰锁定了半个核小体外圈DNA，同时对核小体DNA外圈的折叠引入了明显的不对称性。以上工作能够帮助我们理解基因沉默区出现的大量H2A泛素修饰现象，以及H2A泛素修饰在基因沉默中的作用。
报告人简介：李伟，中科院物理所副研究员，博士生导师。2006年获得中科院物理所博士学位。目前，主要从事生物物理交叉学科的研究，利用磁镊单分子力谱技术，并结合冷冻电镜、原子力显微镜等手段，跟踪染色质动态结构，分析其在生命活动中的分子机制及功能。在JACS、 PRL、Molecular Cell、Genes & Development、PRE等刊物上发表学术论文40余篇。最近在染色质动态结构和调控方面取得一系列进展，相关工作被引述为Nature Reviews封面。2017获得中科院前沿重点项目资助，2018年获得北京市科学技术进步二等奖。
